Die allosterische Hemmung ist einer nicht kompetitiven Hemmung, weil der Inhibitor nicht mit dem Substrat um eine Bindestelle konkurriert. Beide binden an verschiedenen Zentren. Außerdem ist die allosterische Hemmung reversibel, also wieder umkehrbar.Die nichtkompetitive Hemmung ist eine Form der Enzymhemmung, bei der durch die Bindung des Inhibitors an das Enzym die Substratbindung nicht beeinträchtigt wird. Der Inhibitor ist in der Lage, sowohl an das freie Enzym, als auch an den Enzym-Substrat-Komplex zu binden.Die kompetitive Hemmung ist reversibel. Der Inhibitor kann durch Erhöhung der Substratkonzentration aus dem aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden.
Welche Arten von Hemmungen gibt es : Inhaltsverzeichnis
- 2.1 Kompetitive Hemmung.
- 2.2 Nichtkompetitive Hemmung.
- 2.3 Allosterische Hemmung.
- 2.4 Unkompetitive Hemmung.
- 2.5 Feedback-Inhibition.
- 2.6 Irreversible Hemmung.
Was passiert bei der nicht kompetitiven Hemmung
Unter der nicht kompetitiven Hemmung versteht man eine Form der Enzymhemmung, bei der der Inhibitor unabhängig vom Substrat an das Enzym bindet und so die Produktbildung beeinflusst.
Was passiert bei der allosterischen Hemmung : Biochemie. Die allosterische Hemmung ist ein Spezialfall der nichtkompetitiven Hemmung. Durch die Bindung des Hemmstoffs an das allosterische Zentrum des Enzyms wird eine Strukturänderung innerhalb des aktiven Zentrums induziert. Dadurch kommt es zum teilweisen oder vollständigen Funktionsverlust des Enzyms.
Bei der kompetitiven Hemmung bindet ein Inhibitor an das aktive Zentrum des Enzyms. Der Inhibitor ähnelt dem Substrat in seiner Raumstruktur und konkurriert mit diesem um die Bindungsstelle. Die kompetitive Hemmung ist reversibel. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird trotz Hemmung erreicht.
Definition
Allosterie ist die Eigenschaft vieler aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzter Enzyme, ihre Raumstruktur unter der Beeinflussung des aktiven Zentrums zu verändern. Proteine mit dieser Eigenschaft werden allosterische Proteine genannt.
Was passiert bei einer kompetitiven Hemmung
Bei der kompetitiven Hemmung bindet ein Inhibitor an das aktive Zentrum des Enzyms. Der Inhibitor ähnelt dem Substrat in seiner Raumstruktur und konkurriert mit diesem um die Bindungsstelle. Die kompetitive Hemmung ist reversibel. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird trotz Hemmung erreicht.Die nichtkompetitive Hemmung ist ebenfalls reversibel, denn der Inhibitor kann sich wieder vom Enzym lösen. Dadurch nimmt das aktive Zentrum des Enzyms seine ursprüngliche Form an und das passende Substrat kann wieder an das Enzym binden.Wenn der betrachtete Enzym-Substrat-Komplex jetzt unkompetitiv von einem Inhibitor gehemmt wird, sinken sowohl der Km-Wert als auch der Vmax – Wert. Das passiert, weil nach der Bindung des Inhibitors keine Produktbildung mehr stattfindet.